Vol. 2° -  XIX.11.4.b.

Ovotransferrina

Conosciuta anche come conalbumina, è una glicoproteina che occupa il secondo posto nella costituzione dell’albume. La molecola ha struttura bilobulare in cui i due dominî sono rappresentati dall’estremità N e dall’estremità C della sequenza.

Una caratteristica particolare è quella di essere dotata di molti ponti disolfuro, 6 nel dominio N e 9 nel dominio C, fatto questo dotato di grande interesse dal momento che i ponti disolfuro, una volta che in una proteina si siano evoluti, raramente vengono persi. Inoltre, la posizione dei legami disolfuro presenti nell’ovotransferrina gettano luce sulle relazioni evolutive che intercorrono tra i due dominî. Transferrine sono presenti, oltre che nell’albume, anche nel tuorlo e nel siero di sangue.

Tutte e tre le molecole proteiche appartenenti ai differenti distretti presentano la stessa sequenza aminoacidica e differiscono solo nel modo in cui vengono glicosilate. Nella gallina, la transferrina serica e del tuorlo viene sintetizzata nel fegato, quella dell’albume viene sintetizzata nell’ovidutto, ma è chiaro che si tratta del prodotto di geni identici, dal momento che le variazioni della transferrina serica vengono contemporaneamente riscontrate anche nell’albume.

Williams (1982) ha proposto che le transferrine si siano evolute da una proteina ancestrale di peso molecolare 40.000 a partire da una duplicazione genica verificatasi 500 milioni d’anni fa, duplicazione che ha dato origine al dominio N e al dominio C. Circa il 40% dei residui è omologo nei due dominî dell’ovotransferrina del pollo, e circa il 50% è omologo nei corrispondenti dominî della transferrina serica sia umana che del pollo. Da quanto esposto vien da pensare che si sia verificata non una duplicazione, bensì una quadruplicazione del gene nel corso della sua evoluzione, anche se l’ipotesi non può essere dimostrata in modo convincente.

Il ruolo della transferrina serica è chiaro, e consiste nel trasporto del ferro dall’intestino ai vari tessuti dell’organismo. Sulle membrane cellulari esistono recettori specifici che favoriscono il legame col ferro caricato sulla transferrina. Nell’albume il suo significato è meno chiaro, nonostante l’ovotransferrina abbia la capacità di legare tenacemente il ferro, riducendo così la quota libera a disposizione dei batteri per una loro moltiplicazione.

Qualunque tipo di polimorfismo, riscontrato nell’ovotransferrina, è riscontrabile in modo parallelo nel siero. Sono state trovate 4 forme polimorfiche di ovotransferrina mediante elettroforesi su gel di amido e si crede comunemente che rappresentino l’espressione di alleli di un singolo locus Tf. Gli alleli vengono designati come Tf ^A, Tf ^B, Tf ^C, Tf ^BW.