Queste proteine potrebbero essere responsabili del trasporto di vitamine all’interno dell’uovo:
L’avidina si lega alla biotina ed è stata una delle prime
proteine dell’albume ad essere sottoposta a sequenziamento.
Questa proteina è stata
purificata, ma finora non sono state trovate delle varianti.
È la proteina che si lega alla riboflavina ed è interessante dal punto di
vista genetico in quanto è assente in un difetto ereditario scoperto in un
ceppo di Livorno bianca.
Il gene in causa è rd,
autosomico, dapprima ritenuto recessivo, successivamente definito a dominanza
incompleta. La progenie nata da galline omozigoti muore per deficienza di
riboflavina intorno al 13° giorno d’incubazione, e può essere salvata con
l’iniezione endovulare di riboflavina.
La flavoproteina presenta delle caratteristiche inabituali in seno alle proteine dell’albume in quanto è presente sia nell’albume che nel tuorlo, nonché nel siero. La quota presente nel siero e nel tuorlo è sintetizzata nel fegato, mentre quella dell’albume viene sintetizzata dall’ovidutto. La differenza tra la flavoproteina del tuorlo e dell’albume consiste nel fatto che la prima manca della sequenza aminoacidica da 11 a 13 dell’estremità C, presenti invece nella seconda, e le due molecole presentano anche differenze nella glicosilazione. Si ritiene che tali differenze siano dovute a modificazioni post traduzionali.
Per il resto, la sequenza di aminoacidi è identica e le due molecole sono il prodotto di geni identici. Il particolare interesse per l’espressione genica della flavoproteina nel pollo domestico consiste nel fatto che essa si trova sotto un diverso controllo ormonale epatico e oviduttale.
Questa proteina, isolata da tutte e tre le sorgenti, mostra lo stesso
polimorfismo al residuo 14, dove è presente asparagina oppure lisina,
determinato dalla sostituzione di una sola base nel codone: AA(U o C) per l’asparagina,
AA(A o G) per la lisina. Finora la distribuzione di queste due forme
polimorfiche in seno alle varie razze non è stata ancora studiata.